Cleveland Clinic et IBM rapportent des simulations de protéines portant sur jusqu’à 12 635 atomes

Des scientifiques de Cleveland Clinic, de RIKEN et d’IBM ont utilisé des ordinateurs quantiques d’IBM et deux des superordinateurs les plus puissants au monde pour simuler des complexes protéiques allant jusqu’à 12 635 atomes. Il s’agit à ce jour des plus grandes simulations connues de molécules biologiquement pertinentes réalisées avec du matériel quantique, et ces résultats ont été obtenus en partie grâce à un algorithme innovant qui optimise la manière dont les ordinateurs quantiques et classiques peuvent travailler ensemble, un cadre connu sous le nom de supercalcul centré sur le quantique.

En utilisant cette approche, l’équipe a saisi le comportement de deux protéines d’intérêt biochimique, environ 40 fois plus grandes que ce que cette même méthode pouvait initialement atteindre il y a seulement six mois. De plus, la précision des simulations à une étape clé du flux de travail s’est améliorée jusqu’à 210 fois sur la même période.

La décision d’explorer si les ordinateurs quantiques pouvaient apporter une valeur ajoutée à la simulation de complexes protéine-ligand était motivée par les difficultés auxquelles les chercheurs sont aujourd’hui confrontés lorsqu’ils étudient la façon dont un candidat médicament pourrait se lier à une protéine. Il peut s’agir de l’un des problèmes les plus difficiles et les plus coûteux de la recherche en sciences de la vie, et l’un de ceux que les méthodes de calcul actuelles peinent à résoudre exactement à mesure que la taille des molécules augmente.

Dans ce travail, des ordinateurs classiques ont décomposé les complexes protéine-ligand en fragments calculables. Les processeurs IBM Quantum Heron de 156 qubits d’IBM, fonctionnant au sein des ordinateurs quantiques IBM installés à la fois à Cleveland Clinic aux États-Unis et à RIKEN au Japon, ont calculé le comportement quantomécanique de ces fragments en tandem avec Fugaku à RIKEN et Miyabi-G, exploité par l’Université de Tokyo et l’Université de Tsukuba. Le calcul a nécessité jusqu’à 94 qubits exécutant près de 6 000 opérations quantiques dans certaines parties de la simulation, puis les résultats ont été réassemblés sur des ordinateurs classiques afin d’obtenir une représentation complète de la molécule.

Comme publié sur arXiv, ce changement d’échelle a été rendu possible à la fois par l’innovation algorithmique et par l’accès à une infrastructure informatique de pointe. Le nouvel algorithme hybride quantique-classique, baptisé EWF-TrimSQD, a considérablement réduit la surcharge de calcul et accéléré la capacité à représenter directement la chimie de ces systèmes moléculaires sur du matériel quantique.

Cette avancée s’appuie sur des travaux antérieurs ayant modélisé la molécule de référence de 303 atomes appelée Trp-cage, la première simulation intégrale connue centrée sur le quantique d’une structure composée de 20 acides aminés. Lors de cette démonstration précédente, une équipe de recherche conjointe de Cleveland Clinic et d’IBM avait modélisé la miniprotéine Trp-cage de 303 atomes à l’aide d’un flux de travail de supercalcul centré sur le quantique et d’un IBM Quantum Heron r2. Les chercheurs en ont modélisé à la fois les états déplié et replié.

Le flux de travail Trp-cage reposait sur une méthode d’inclusion fondée sur la fonction d’onde pour fragmenter la molécule en éléments calculatoirement traitables appelés clusters. Dans toute protéine donnée, certains clusters peuvent être résolus efficacement à l’aide de méthodes de calcul classiques, tandis que les clusters plus grands, plus proches du cœur moléculaire, constituent de bons problèmes à résoudre pour les ordinateurs quantiques. Une fois réassemblés, les résultats des calculs de chaque cluster conduisent à une solution complète de la structure électronique de la molécule, qui décrit où se trouvent ses électrons et comment ils interagissent.